✨︎ Resumen (TL;DR):
- El equipo de Nevena Maslać y Tristan Wagner aisló de Methanocaldococcus infernus una nitrogenasa que convierte N₂ en amoníaco.
- La arquea alcanzó su crecimiento diazotrófico máximo a 91.7 °C; la proteína tuvo una temperatura de fusión estimada de 92.3 °C.
- El estudio ofrece una explicación molecular de la fijación de nitrógeno en calor extremo, pero todavía no produce fertilizante a escala industrial.
El equipo de Nevena Maslać y Tristan Wagner aisló de la arquea marina Methanocaldococcus infernus una nitrogenasa que convierte nitrógeno molecular (N₂) en amoníaco mientras el microorganismo crece cerca de 92 °C. Nature Communications publicó el estudio el 8 de septiembre de 2026. La estructura de la enzima y un estado poco observado en su centro activo ayudan a explicar cómo la vida rompe el triple enlace del N₂ bajo condiciones extremas.
Cómo una arquea convierte N₂ en amoníaco
La fijación biológica del nitrógeno es un proceso en el que ciertos microorganismos rompen el N₂ y lo convierten en amoníaco. La nitrogenasa es una enzima que usa energía y electrones para romper el triple enlace entre sus dos átomos de nitrógeno y producir amoníaco, una molécula que puede incorporarse a otras sustancias biológicas.
El N₂ forma alrededor del 78 % de la atmósfera, pero las plantas y los animales no pueden utilizarlo directamente. La dificultad está en el triple enlace que mantiene unidos a sus dos átomos.
Methanocaldococcus infernus es una arquea metanógena asociada a respiraderos hidrotermales de ambientes volcánicos marinos. La arquea alcanzó su crecimiento diazotrófico máximo a 91.7 °C y toleró hasta 93 °C. Bajo esa última condición, las células perdieron viabilidad después de 24 horas.
El calor no garantiza actividad enzimática
El comportamiento de las células no equivale automáticamente al de la proteína aislada. Los investigadores no detectaron producción de amoníaco a temperatura ambiente.
El sistema que regeneraba ATP limitó el ensayo a 50 °C. En esa prueba, la nitrogenasa produjo 280 ± 18.2 nanomoles de amoníaco por minuto y por miligramo de proteína.
Los autores extrapolaron que la actividad podría llegar a 2,240 nanomoles de amoníaco por minuto y por miligramo de proteína a 80 °C si se cumple la ley de Arrhenius. Esa cifra es un cálculo, no una medición directa a esa temperatura.
El equipo estimó una temperatura de fusión de 92.3 °C para la proteína. Además, una fracción sobrevivió a 98 °C, según el Instituto Max Planck. Ese resultado describe resistencia térmica, no una producción comprobada de amoníaco a 98 °C.
La estructura de la nitrogenasa aporta pistas evolutivas
Los investigadores purificaron la proteína directamente de las células y determinaron su estructura cristalina con resolución casi atómica mediante rayos X, en un sincrotrón del Institut de Biologie Structurale, en Grenoble.
El análisis confirmó el cofactor de hierro y molibdeno característico de una de las principales familias de nitrogenasas. La arquitectura combina rasgos de tres formas conocidas: las que utilizan molibdeno, las que usan vanadio y las que funcionan únicamente con hierro.
Esta combinación refuerza la hipótesis de que algunas nitrogenasas ancestrales se parecían más a las versiones de arqueas que a las bacterianas actuales. El hallazgo no implica que todas funcionen de forma idéntica, pero sí permite buscar un mecanismo compartido entre sus centros metálicos.
Los investigadores observaron dos estados relevantes. El llamado estado de recambio, que podría corresponder a un paso intermedio de la reacción, apareció en una nitrogenasa con molibdeno. Antes, el equipo solo había capturado ese estado en las formas con vanadio y con hierro.
También encontraron el cofactor que transfiere electrones hacia el centro activo en un estado poco habitual, a la espera de recibir otro electrón.
Estas observaciones apuntan a un mecanismo compartido entre las distintas nitrogenasas. No muestran que todos los sistemas sean idénticos, pero sí amplían la explicación de cómo sus centros metálicos contribuyen a debilitar el triple enlace del N₂.
La ruta hacia fertilizantes sigue en laboratorio
El interés industrial tiene un motivo concreto. El proceso Haber-Bosch necesita presiones cercanas a 200 bar y temperaturas de entre 400 y 500 °C, y genera entre 1 % y 2 % de las emisiones globales de dióxido de carbono, según el artículo.
En la naturaleza, los microorganismos pueden realizar la misma reacción a presión y temperatura ambientales, aunque cada sistema biológico tiene exigencias propias.
Los sistemas basados en organismos como M. infernus podrían explorarse para convertir gases en productos útiles usando hidrógeno producido con energías bajas en carbono. El equipo también plantea como posibilidad que algunos cultivos obtengan nitrógeno directamente del N₂ atmosférico.
El estudio todavía no demuestra:
- que la enzima pueda operar en un campo agrícola;
- que la nitrogenasa produzca fertilizante a escala industrial;
- que las plantas hayan sido modificadas para captar N₂ atmosférico.
La barrera práctica está en el oxígeno
La purificación y la cristalización exigieron condiciones estrictamente libres de oxígeno para proteger los cofactores metálicos de la proteína. Esa sensibilidad, la necesidad de energía celular y la exigencia de un entorno térmico adecuado tendrían que resolverse antes de evaluar cualquier uso fuera del laboratorio.
El resultado más concreto del trabajo es una descripción estructural de una nitrogenasa hipertermófila. El equipo refinó sus modelos a 1.21 y 1.37 angstroms, con los que puede comparar el sistema de la arquea con otras nitrogenasas y estudiar con mayor precisión una reacción que conecta los ciclos del nitrógeno y del carbono.
El aporte actual es molecular: una comparación más precisa entre nitrogenasas y una explicación más amplia de cómo sus centros metálicos debilitan el triple enlace del nitrógeno. La aplicación agrícola sigue siendo hipotética, no un resultado del estudio.
